مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی مربوطه  به صورت فایل ورد  word و قابل ویرایش می باشد و دارای  ۱۱  صفحه ترجمه فارسی و مقاله اصلی ISI با نام

Mitochondria-associated ER membranes in Alzheimer disease

 شامل ۱۱ صفحه انگلیسی است . بلافاصله بعد از پرداخت و خرید لینک دانلود مقاله انگلیسی غشاء ER میتوکندریایی در بیماری آلزایمر با ترجمه فارسی نمایش داده می شود، علاوه بر آن لینک مقاله مربوطه به ایمیل شما نیز ارسال می گردد

فهرست مطالب

چکیده     ۴
مقدمه    ۵
دیدگاه های مختلف در مورد پاتوژنی AD     ۷
متابولیسم کلسترول و MAM در AD     ۹
MAM ، ساختارهای حامل چربی و فرآیند APP     ۱۲
نتیجه گیری    ۱۴

References

Anandatheerthavarada, H.K., Devi, L., 2007. Mitochondrial translocation of amyloid precursor protein and its cleaved products: relevance to mitochondrial dysfunction in Alzheimer’s disease. Rev. Neurosci. 18, 343–۳۵۴٫ Ardail, D., Popa, I., Bodennec, J., Louisot, P., Schmitt, D., Portoukalian, J., 2003. The mitochondria-associated endoplasmic-reticulum subcompartment (MAM fraction) of rat liver contains highly active sphingolipid-specific glycosyltransferases. Biochem. J. 371, 1013–۱۰۱۹٫ Area-Gomez, E., de Groof, A.J., Boldogh, I., Bird, T.D., Gibson, G.E., Koehler, C.M., Yu, W.H., Duff, K.E., Yaffe, M.P., Pon, L.A., Schon, E.A., 2009. Presenilins are enriched in endoplasmic reticulum membranes associated with mitochondria. Am. J. Pathol. 175, 1810–۱۸۱۶٫ Area-Gomez, E., Lara Castillo, M.D., Tambini, M.D., de Groof, A.J.C., Madra, M., Ikenouchi, J., Umeda, M., Bird, T.D., Sturley, S.L., Schon, E.A., 2012. Increased ER-mitochondrial communication in Alzheimer disease. EMBO J. 31, 4106–۴۱۲۳٫ Astarita, G., Jung, K.M., Berchtold, N.C., Nguyen, V.Q., Gillen, D.L., Head, E., Cotman, C.W., Piomelli, D., 2010. Deficient liver biosynthesis of docosahexaenoic acid correlates with cognitive impairment in Alzheimer’s disease. PLoS One 5, e12538. Barrett, P.J., Song, Y., Van Horn, W.D., Hustedt, E.J., Schafer, J.M., Hadziselimovic, A., Beel, A.J., Sanders, C.R., 2012. The amyloid precursor protein has a flexible transmembrane domain and binds cholesterol. Science 336, 1168–۱۱۷۱٫ Baudier, J., Cole, R.D., 1987. Phosphorylation of tau proteins to a state like that in Alzheimer’s brain is catalyzed by a calcium/calmodulin-dependent kinase and modulated by phospholipids. J. Biol. Chem. 262, 17577–۱۷۵۸۳٫ Beel, A.J., Mobley, C.K., Kim, H.J., Tian, F., Hadziselimovic, A., Jap, B., Prestegard, J.H., Sanders, C.R., 2008. Structural studies of the transmembrane C-terminal domain of the amyloid precursor protein (APP): does APP function as a cholesterol sensor? Biochemistry 47, 9428–۹۴۴۶٫ Berezovska, O., Lleo, A., Herl, L.D., Frosch, M.P., Stern, E.A., Bacskai, B.J., Hyman, B.T., 2005. Familial Alzheimer’s disease presenilin 1 mutations cause alterations in the conformation of presenilin and interactions with amyloid precursor protein. J. Neurosci. 25, 3009–۳۰۱۷٫ Berridge, M.J., 2002. The endoplasmic reticulum: a multifunctional signaling organelle. Cell Calcium 32, 235–۲۴۹

Mitochondria-associated ER membranes in Alzheimer disease.

Eric A. Schon a,b , Estela Area-Gomez a,  a Department of Neurology, Columbia University, New York, NY, USA b Department of Genetics and Development, Columbia University, New York, NY, USA

abstract

Alzheimer disease (AD) is associated with the accumulation in the brain of extracellular neuritic plaques composed mainly of β-amyloid (Aβ) and of intracellular neurofibrillary tangles composed of hyperphosphorylated forms of the microtubule-associated protein tau. It is also associated with other features that have received less attention, including aberrant phospholipid, cholesterol, and calcium metabolism, and altered mitochondrial function and dynamics. The underlying mechanism(s) that might explain these observations are currently unknown. We recently showed that presenilin-1 (PS1), presenilin-2 (PS2), and γ-secretase activity, which processes the amyloid precursor protein (APP) to generate Aβ, are located predominantly in a specialized subcompartment of the endoplasmic reticulum (ER) that is physically and biochemically connected to mitochondria, called mitochondria-associated ER membranes (MAM). MAM is an intracellular lipid raft-like structure intimately involved in cholesterol and phospholipid lipid metabolism, in calcium homeostasis, and in mitochondrial function and dynamics. The coincidence of the functions associated with MAM with the symptomatology of AD led us to speculate that presenilins play a role in maintaining MAM function. We found that, consistent with this supposition, both MAM function and ER–mitochondrial connectivity are increased significantly in AD, which may help explain many of the biochemical and morphological features of the disease. Based on these findings, we propose that AD is fundamentally a disorder of ER–mitochondrial communication (the “MAM hypothesis”). This article is part of a Special Issue entitled ‘Mitochondrial function and dysfunction in neurodegeneration’. © ۲۰۱۲ Elsevier Inc. All rights reserved

چکیده :

بیماری آلزایمر (AD) با انباشتگی پلاک‌های عصبی فراسلولی که شامل  (AB) Bamyloidو پیچیدگی‌های نوروفیبریلاری درون سلولی که شامل ساختارهای هایپرفسفری پروتئین میکرولوله‌ای است، همراه می‌باشد. همچنین شاهد مشخصه‌های دیگری هستیم که کمتر مورد توجه قرار گرفته و شامل فسفو لیپیدهای aberrant کلسترول و متابولیسم کلسیمی است که عملکرد و دینامیک میتوکندری را تحت تأثیر قرار می‌دهد. مکانیسم زیربنایی که چنین مشاهده‌ای را توضیح می‌دهد، چندان مشخص نمی‌باشد. ما اخیرا نشان داده‌ایم که ۱- presnilin  ۲- y-secratwe, (PSZ) presenilin که پروتئین پیش ماده (APP) , amyloid را تحت فرآیند قرار داده تا AB تولید کنند، در قسمت‌های خاصی از رتیکلوم اندوپلاسمی (ER) قرار گرفته که از لحاظ فیزیکی و بیوشیمیایی با میتوکندری مرتبط بوده و غشای ER میتوکندریایی (MAM) نامیده می‌شوند MAM  ساختار شبیه Nap-t لی‍دری درون سلولی است که در متابولیسم چربی فسفرلیپدی و کلسترول، هومواستایس کلسیم و دینامیکرو عملکرد میتوکندری نقش دارند. عملکردهای مرتبط با MAM با علائم AD منجر به این نتیجه شد که Presenilin نقش برجسته‌ای در حفظ عملکرد MAM دارد. ما به این نتیجه رسیدیم که با توجه به چنین مشخصه‌ای عملکرد MAM و ارتباط میتوکندری ER در AP با افزایش قابل توجهی همراه است که به توضیح مشخصه‌ها بیوشیمیایی و مورفولوژیکی بیماری کمک می‌کند. با توجه به یافته‌ها، گفته می‌شود که AD اختلال ارتباط میتوکندریایی ER است (‌فرضیه MAM) مقاله حاضر بخش از عملکرد و سوء عملکرد میتوکندری در مشکلات زوال عصبی را توضیح می‌دهد.

مقدمه

بیماری آلزایمر (AD) متداول ترین اختلال عصبی دوران اخیر است که با افت و زوال عصبی خصوصا در کورتکس و هی‍وکاموس روبرو می باشد. دو علامت اصلی نوروپاتولوژیکی که اخیرا برای تشخیص AD به کار می‌رود، انباشتگی پیچیدگی‌ها یا شکنج‌های نوروفیبریلاری درون سلولی است که به صورت هایبرفسفری از پروتئین میکرو لوله‌ای در فیلامنت‌های مارپیچ جفتی و ترشح پلاکت‌های عصبی فراسلولی است که مولدی مثل AB لی‍یدهای حاصل از ‍‍پروتئین پس ماده amyloid را دربر می‌گیرد. (APP , APP  )  همانطور که در اختلالات دیگر زوال عصبی مثل پارلیکنسون گفته شد ( واسکلریس جانبی آمیتروفیکن) عمده موارد AD، پراکنده می‌باشند. تقریبا ۱٪ از بیماران، به طور وراثتی مبتلا می‌شوند ( از طریق کروموزوم غیرجنسی) که این امر ناشی از جهش در یکی از ۳ ژن PSEN1 , APP  (presenilin) (pss-presenilin-z) VSENZ می باشد.

تمام مقالات و پایان نامه و پروژه ها به صورت فایل دنلودی می باشند و شما به محض پرداخت آنلاین مبلغ همان لحظه قادر به دریافت فایل خواهید بود. این عملیات کاملاً خودکار بوده و توسط سیستم انجام می پذیرد.

 جهت پرداخت مبلغ شما به درگاه پرداخت یکی از بانک ها منتقل خواهید شد، برای پرداخت آنلاین از درگاه بانک این بانک ها، حتماً نیاز نیست که شما شماره کارت همان بانک را داشته باشید و بلکه شما میتوانید از طریق همه کارت های عضو شبکه بانکی، مبلغ  را پرداخت نمایید.